DOCKING ENTRE PDGFRα CON PDGF AA y BB: IMPLICACIONES EN LA PROMISCUIDAD DEL PDGFRα.
| Dublin Core | Elementos de metadatos de PKP | Metadatos para este documento | |
| 1. | Título | Título del documento | DOCKING ENTRE PDGFRα CON PDGF AA y BB: IMPLICACIONES EN LA PROMISCUIDAD DEL PDGFRα. |
| 2. | Creador | Nombre del autor, afiliación, país | Daniel Torrente Quintero ; PUJ; Colombia |
| 2. | Creador | Nombre del autor, afiliación, país | Ricardo Cabezas Perez ; Colombia |
| 2. | Creador | Nombre del autor, afiliación, país | Marco Fidel Avila Rodriguez ; Colombia |
| 2. | Creador | Nombre del autor, afiliación, país | Yuli Sanchez Sanchez ; Colombia |
| 2. | Creador | Nombre del autor, afiliación, país | Ludis Morales R ; Colombia |
| 2. | Creador | Nombre del autor, afiliación, país | Francisco Capani M ; Argentina |
| 2. | Creador | Nombre del autor, afiliación, país | George Barreto Sampaio ; Colombia |
| 2. | Creador | Nombre del autor, afiliación, país | Janet Gonsalez Santo ; Colombia |
| 3. | Materia | Disciplina(s) | |
| 3. | Materia | Palabra(s) clave(s) | Docking; PDGFRα; Promiscuidad |
| 4. | Descripción | Resumen | El factor de crecimiento derivado de plaquetas (PDGF) es un potente mitógeno que juega un papel importante en la proliferación, supervivencia y migración de la célula [1]. La familia de los PDGF la integran cuatro isoformas (PDGFA, B, C y D), que actúan uniéndose a los receptores PDGF α y β (PDGFRα/PDGFRβ). PDGFRα interactúa con el PDGFA, B y C [2] y su activación controla gastrulación y desarrollo de diferentes órganos como pulmones, intestino, piel, riñones y tejidos neuroprotectores, en cambio PDGFRβ solo interactúa con PDGFB y D [3] que están involucrado en la formación del tejido hematopoyético y vasos sanguíneos. La estructura de PDGFB en complejo con el PDGFRβ ya fue cristalizada pero el complejo PDGFA con PDGFRα no se ha logrado elucidar por cristalografía de rayos X. En este estudio se modelaron los 3 dominios extracelulares del PDGFRα usando como plantilla la estructura de PDGFRβ, luego por medio de una simulación de docking entre PDGFA con PDGFRα y PDGFB con PDGFRα (Figura 1) se identificaron los aminoácidos que interactúan en los complejos. Finalmente se compararon residuos en la interacción entre PDGFB en complejo con PDGFRα con los datos experimentales de la estructura del PDGFB en complejo con PDGFRβ y se intento explicar como los cambios de aminoácidos en el sitio de unión de los dos receptores influye en la promiscuidad del PDGFRα. El análisis de las interacciones mostro que en los sitios de unión de los receptores de PDGF α y β hay sustituciones de aminoácidos aromáticos a no aromáticos en el PDGFRα. También se observaron sustituciones de aminoácidos con menor potencial a formar puentes de hidrogeno por aminoácidos con mayor potencial a formarlos. Estos resultados sugieren que estos cambios de aminoácidos pueden tener una importancia en la promiscuidad del PDGFRα debido a que aumentan la flexibilidad de las cadenas laterales y presentan una mayor probabilidad de realizar interacciones de tipo puentes de hidrogeno con los PDGFA, B y C. Estos resultados pueden ser utilizados para dirigir futuros estudios mutagénicos y encaminar búsquedas de agonistas para estos receptores. |
| 5. | Editor/a | Agencia organizadora, ubicación | |
| 6. | Colaborador/a | Patrocinador(es) | |
| 7. | Fecha | (AAAA-MM-DD) | 2012-10-11 |
| 8. | Tipo | Estado & género | Trabajo revisado (Peer-reviewed) |
| 8. | Tipo | Tipo | |
| 9. | Formato | Formato de fichero | PDF, HTML, Diploma |
| 10. | Identificador | Indicador de Recursos Universal (URI) | http://www.morfovirtual2012.sld.cu/index.php/morfovirtual/2012/paper/view/347 |
| 11. | Fuente | Título de la revista/congreso; vol., núm. (año) | Morfovirtual2012; Primer Congreso Virtual de Ciencias Morfológicas |
| 12. | Idioma | Español=es | es |
| 13. | Relación | Ficheros adicionales | |
| 14. | Cobertura | Localización geo-espacial, periodo cronológico, ejemplo de investigación (género, edad, etc.) | |
| 15. | Derechos | Copyright y permisos | El (los) autor(es) declaran que el trabajo es original y que no ha sido publicado previamente. Están de acuerdo con que se publique en el sitio del 1er Congreso Virtual de Ciencias Morfológicas (Morfo 2012) |